淺析角蛋白在皮革行業(yè)中的運(yùn)用

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通過(guò)物理或化學(xué)降解方法，成功提取了角蛋白。同時(shí)，對(duì)提取得到的角蛋白經(jīng)過(guò)化學(xué)改性等處理，制備得到了各項(xiàng)物理化學(xué)性能更加優(yōu)良的改性角蛋白產(chǎn)品，且其已逐步應(yīng)用于醫(yī)藥、化妝品、涂料、皮革等行業(yè)。

角蛋白概況

1角蛋白的來(lái)源

一般說(shuō)來(lái)，高等動(dòng)物的表皮毛發(fā)中角蛋白的含量較高，而植物、微生物中角蛋白的含量較低[3]。角蛋白可分為軟角蛋白和硬角蛋白兩大類。軟角蛋白和硬角蛋白在元素含量及空間結(jié)構(gòu)上有很大的不同，軟角蛋白存在于皮膚和其它一些細(xì)胞組織中，如腦灰質(zhì)，脊髓和視網(wǎng)膜神經(jīng)的蛋白質(zhì)。而硬角蛋白，多存在于一些硬化了的角質(zhì)細(xì)胞中，如：發(fā)、毛、鱗、羽、甲、蹄、角、爪、喙、絲及其他動(dòng)物表皮結(jié)構(gòu)中，無(wú)營(yíng)養(yǎng)作用。動(dòng)物體中的角蛋白是生皮纖維的第二大組成部分[4]。在動(dòng)物體中，如豬、牛、羊等牲畜的屠宰下腳料、蹄、角、毛以及禽類羽毛中，角蛋白含量極高。禽類羽毛中的角蛋白含量高達(dá)80%，羊毛的角蛋白含量更是高達(dá)93%。許多皮革廠、屠宰場(chǎng)及其毛紡加工廠，在生產(chǎn)過(guò)程中產(chǎn)生的廢棄毛料具有很大的回收利用價(jià)值，是角蛋白豐富的來(lái)源[5]。毛作為角蛋白的一大來(lái)源，有其獨(dú)特的結(jié)構(gòu)。成熟的毛由內(nèi)到外依次分為髓質(zhì)層、皮質(zhì)層和鱗片層。髓質(zhì)層存在于毛中空的部分，由充滿空氣的薄壁細(xì)胞組成，決定毛的保暖性，含有色素顆粒。皮質(zhì)層是毛的主要組成部分，由皮質(zhì)細(xì)胞膠合而成，決定毛的柔軟度，強(qiáng)度，卷曲度，含有色素，從而決定毛的顏色。鱗片層，又稱表皮層，約占毛重的10%，決定毛的摩擦性能，粘縮性，吸濕性，以及光澤和手感。

2角蛋白的結(jié)構(gòu)

（1）角蛋白分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)。角蛋白屬于纖維狀蛋白質(zhì)，分子鏈由20種α-氨基酸構(gòu)成，在不同物種、同一物種的不同個(gè)體之間、乃至同一個(gè)體的不同組織之間，角蛋白分子的分子結(jié)構(gòu)及其分子中的氨基酸序列和含量有較大差異。即，角蛋白的來(lái)源不同，氨基酸的組成存在差異。Parry等發(fā)現(xiàn)，動(dòng)物毛發(fā)纖維的氨基酸重復(fù)單元中主要有兩種基本的五肽環(huán)模式的重復(fù)單元，即：重復(fù)單元A（半胱氨酸-半胱氨酸-X-脯氨酸-X）和B（半胱氨酸-半胱氨酸-X-絲氨酸/蘇氨酸-絲氨酸/蘇氨酸），其中，X代表除半胱氨酸、脯氨酸、絲氨酸、蘇氨酸之外的構(gòu)成蛋白質(zhì)的任何一種氨基酸[6]。分子中含有較多的半胱氨酸，約占11%，沒(méi)有羥脯氨酸，羥賴氨酸也很少，或沒(méi)有。角蛋白中氨基酸的通式可以表示為：H2N-CHR-COOH其中R是具有不同性質(zhì)的側(cè)鏈或基團(tuán)。角蛋白的一級(jí)結(jié)構(gòu)，是由各種α-氨基酸通過(guò)肽鍵縮聚而形成的多肽鏈的結(jié)構(gòu)，具體結(jié)構(gòu)示意圖如圖1所示[7]。

（2）角蛋白分子的二級(jí)結(jié)構(gòu)。X衍射法研究發(fā)現(xiàn)，經(jīng)X射線照射后，角蛋白存在兩種結(jié)構(gòu)，如圖2所示，分別為角蛋白的α-螺旋結(jié)構(gòu)和β-折疊結(jié)構(gòu)。角蛋白的一級(jí)結(jié)構(gòu)是由α-氨基酸通過(guò)肽鍵構(gòu)成多肽長(zhǎng)鏈，因?yàn)榘被嶂谐?氨基和α-羧基以外還有其他側(cè)基，肽長(zhǎng)鏈又通過(guò)側(cè)基間的相互作用（如：二硫鍵、氫鍵、離子鍵、酯鍵、范德華力等）橫向聯(lián)系形成角蛋白的空間構(gòu)型。在提取角蛋白時(shí)，對(duì)毛羽的溶解應(yīng)該是打開(kāi)毛角蛋白大分子間的側(cè)基間的作用，并保持大分子肽鏈的完整性而不受破壞，否則角蛋白的實(shí)用價(jià)值就會(huì)受到影響[8]。其中二硫鍵、氫鍵、酯鍵等保持角蛋白的空間構(gòu)型，使其相互交聯(lián)形成穩(wěn)定的三維結(jié)構(gòu)，也正是因?yàn)槎蜴I和氫鍵的存在使得α-角蛋白具有很好的曲撓性。角蛋白在自然條件下很難降解，主要原因是其結(jié)構(gòu)中有大量的二硫鍵相連，具有強(qiáng)的耐酸能力，但是當(dāng)-S-S-被破壞后，便能在稀堿液中很快膨脹而溶解[9]。

（3）角蛋白的三級(jí)結(jié)構(gòu)。毛是典型的α-角蛋白，其基本結(jié)構(gòu)是右手α-螺旋，兩個(gè)α-螺旋可卷繞形成二聚體。在二聚體中，兩個(gè)α-螺旋分子鏈相互纏繞，擰成繩狀，呈左手螺旋結(jié)構(gòu)。角蛋白的單股左手螺旋二聚體間，由于肽鏈側(cè)基，如雙硫鍵等作用，使多個(gè)二聚體相互作用形成微纖維，數(shù)十根微纖維相互作用又形成原纖維。即，α螺旋→微原纖維→原纖維→纖維束→細(xì)胞。角蛋白三級(jí)結(jié)構(gòu)示意圖如圖3與圖4所示。

3角蛋白分子內(nèi)及分子間的作用力

角蛋白中，α-氨基酸形成的肽長(zhǎng)鏈之間，由于側(cè)基R的相互作用，即，范德華力，雙硫鍵，酯鍵，離子鍵等的相互作用，形成穩(wěn)定的空間結(jié)構(gòu)。其中，雙硫鍵是由兩個(gè)半胱氨酸的巰基被氧化形成的共價(jià)鍵，可表示為-S-S-。雙硫鍵鍵能很大，大約126~420kJ/mol，但幾乎不能自由轉(zhuǎn)動(dòng)，所以角蛋白單個(gè)肽長(zhǎng)鏈間，通過(guò)二硫鍵作用，對(duì)角蛋白空間結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性有重要作用。由于角蛋白長(zhǎng)肽鏈上有很多肽鍵，肽鏈側(cè)基如-COOH，-NH2，-OH等基團(tuán)，這些基團(tuán)之間可能形成大量的氫鍵，氫鍵也是影響角蛋白分子結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的重要因素之一。除此之外，角蛋白分子側(cè)鏈上的帶負(fù)電基團(tuán)和帶正電基團(tuán)之間會(huì)相互作用，形成離子鍵；分子之間，基團(tuán)之間，還可能存在范德華力以及某些疏水基團(tuán)的作用，亦對(duì)角蛋白的空間結(jié)構(gòu)有著重要影響，賦予了角蛋白穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)和化學(xué)性質(zhì)。如表1所示，為角蛋白分子間所存在的作用力及其對(duì)結(jié)構(gòu)的影響作用結(jié)果[7-10]。

4毛和角蛋白的物理性質(zhì)

動(dòng)物毛中，角蛋白成分占80%以上，角蛋白的空間結(jié)構(gòu)及元素組成，決定了毛的物理性質(zhì)。動(dòng)物毛吸濕性好，回潮率一般在15%~16%，吸水率可達(dá)60%。截面吸濕膨脹率在17.5%~18%之間。由于毛纖維的分子結(jié)構(gòu)特征，使其在一般情況下具有較好的彈性[6]。在濕熱條件下，經(jīng)機(jī)械外力反復(fù)作用，纖維集合體逐漸收縮緊密、交編氈化。角蛋白的耐熱性較差，在100~105℃時(shí)，毛纖維很快失水、干燥而變得脆弱、泛黃、強(qiáng)度降低。如圖5所示，為毛的應(yīng)力-應(yīng)變曲線圖[11]。

角蛋白的提取方法

從目前的總體情況來(lái)看，角蛋白的提取方法眾多，然而，通過(guò)我們的分析發(fā)現(xiàn)，主要的提取方法為機(jī)械法和化學(xué)法兩類。

1機(jī)械法

角蛋白中的雙硫鍵在高溫高壓下會(huì)被破壞，使角蛋白水解成多肽鏈混合物，相對(duì)分子質(zhì)量下降且溶解性增加，這種提取角蛋白的方法稱為“高溫高壓水解法”。基本原理是在加溫加壓條件下（一般溫度100~200℃、壓力0.3~1MPa），角蛋白的空間結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，肽鏈伸展，單分子肽鏈間的作用力（如雙硫鍵、氫鍵等）遭到破壞，溶解性提高，同時(shí)角蛋白的空間結(jié)構(gòu)變得疏松，分子間空隙增大，從而增大了角蛋白與溶劑的接觸面積。機(jī)械法提取角蛋白，多用于角蛋白飼料的生產(chǎn)，動(dòng)物毛羽、蹄等經(jīng)過(guò)加熱，高壓，使其膨化溶于水呈凝膠狀，然后，烘干，粉碎。該方法蛋白產(chǎn)率高（高達(dá)85%），然而，其對(duì)設(shè)備的要求高，耗能大，且條件不易控制[12]。如表2所示，即為現(xiàn)階段提取角蛋白的主要機(jī)械方法[13]。

2化學(xué)法

酸水解法。由于酸不易使雙硫鍵遭到破壞，所以角蛋白對(duì)酸的耐受性較強(qiáng)，角蛋白用40g/L的H2SO4常溫處理羊毛8h，羊毛的強(qiáng)度保持不變。在制裘中，毛適合在弱酸條件下濕加工，40℃條件下浸酸，毛幾乎無(wú)損傷。但高濃度強(qiáng)酸長(zhǎng)時(shí)間作用，角蛋白會(huì)由于肽鏈的水解而遭到破壞，此法使角蛋白分子降解成小分子肽及氨基酸。一般說(shuō)來(lái)，酸的濃度越高，酸性越強(qiáng)，反應(yīng)溫度越高，反應(yīng)時(shí)間越長(zhǎng)，則角蛋白越易水解。

堿水解法。角蛋白中肽鏈間的雙硫鍵鍵能極大，幾乎不能自由轉(zhuǎn)動(dòng)，非常穩(wěn)定，但對(duì)堿非常敏感，經(jīng)堿處理極易發(fā)生斷裂，與此同時(shí)，堿還會(huì)破壞角蛋白中的鹽鍵，影響肽鏈本身的結(jié)構(gòu)。但堿對(duì)角蛋白的溶解作用，主要是破壞雙硫鍵。角蛋白的破壞程度與時(shí)間、溫度、堿的濃度及堿的性質(zhì)有關(guān)[14]。堿催化的雙硫鍵水解反應(yīng)屬于雙分子β-消除反應(yīng)，在強(qiáng)堿介質(zhì)中，OH-首先攻擊肽鏈中的半胱氨酸α-碳原子上的氫原子，并奪取之。失去質(zhì)子的α-碳原子將多余的電子向側(cè)鏈轉(zhuǎn)移，導(dǎo)致C-S鍵的斷裂并生成脫氫丙酰胺。后者進(jìn)一步分解，轉(zhuǎn)化為半胱氨酸鹽，同時(shí)釋放出一個(gè)硫原子。由于堿破壞角蛋白中雙硫鍵的同時(shí)，也破壞了蛋白分子中的鹽鍵、肽鍵等，堿濃度越高，堿性越強(qiáng)，則提取的角蛋白相對(duì)分子質(zhì)量越低，所以在這種方法中必須解決角蛋白的產(chǎn)率和相對(duì)分子質(zhì)量之間的矛盾，通常需要和還原劑配合使用。如表3所示，為現(xiàn)階段研究的主要酸堿處理法及其比較結(jié)果[13]。

還原法。還原劑與角蛋白的反應(yīng)主要發(fā)生在雙硫鍵上，所用還原劑一般為巰基化合物，如巰基乙酸鈉、巰基乙醇、巰基乙酸和二硫蘇糖醇[13]，它們與雙硫鍵的反應(yīng)屬于雙硫鍵的交換反應(yīng)，包括兩個(gè)連續(xù)的親核取代反應(yīng)，中間產(chǎn)物為不對(duì)稱雙硫化物[14]。還原法所使用的試劑比較溫和，對(duì)肽鏈的破壞程度較小，獲得的角蛋白產(chǎn)品相對(duì)分子質(zhì)量較高，產(chǎn)率也較高，通常是眾多科研工作者首選的化學(xué)提取方法[5]。（1）還原A法[17]由于-S-S-容易被還原，還原劑亦可用于角蛋白提取，其反應(yīng)表達(dá)式為：-S-S-+[H]→-SH這種反應(yīng)的特點(diǎn)是，斷開(kāi)交聯(lián)后至少要生成一份巰基（-SH），但是巰基極不穩(wěn)定，如果將制得的溶液長(zhǎng)時(shí)間放置，巰基會(huì)發(fā)生氧化又重新生成-S-S-，使角蛋白沉淀。具體反應(yīng)過(guò)程如下式所示。-HN-CO-CH2-S-S-CH2-CHR-CO-NH-+2HSCH2COOH→HS-CH2-CHR-CO-NH-+HS-CH2-CO-NH-+HOOCCH2-S-S-CH2COOH（2）還原B法和還原C法還原B法和還原C法是在還原A法中為阻止半胱氨酸殘基的氧化再交聯(lián)而產(chǎn)生的。還原B法采用了封閉-SH的手段，使用亞硫酸鹽或Na2S作為還原劑時(shí)，與二硫鍵反應(yīng)生成-S-SO3Na基團(tuán)和-S-Na基團(tuán)，封閉了-SH基團(tuán)，生成物水溶性增加。但生成物中仍有P-S-殘基，角蛋白溶液仍不穩(wěn)定。P-S-S-P1+2Na2S→P1-SNa+P-SNa+Na2S2與還原B法相比，還原C法利用表面活性劑膠束的保護(hù)作用阻止-SH氧化現(xiàn)象和沉淀發(fā)生，可以獲得穩(wěn)定的角蛋白溶液。采用此法提取角蛋白，可提取得到相對(duì)分子質(zhì)量較高的角蛋白，且得率較高。如表4所示，為采用還原法提取角蛋白的具體實(shí)施方法[13]。

氧化法。過(guò)氧化氫、亞氯酸鈉、高錳酸鉀、過(guò)甲酸、過(guò)乙酸等都可以氧化角蛋白。氧化法的主要依據(jù)是-S-S-+[O]→SO3H，生成含有水溶性基團(tuán)的角蛋白質(zhì)[4]。以水作為溶劑，則可獲得一定濃度的水溶液。其反應(yīng)歷程如下式所示[14]：P-S-S-P1+HOH→P-SH+P1-S-OHP-SH+P1-S-OH+RCO3H→P1-SO3H+RCO2H在氧化法制取角蛋白溶液的過(guò)程中，除了雙硫鍵和巰基，甲硫氨酸的甲硫基、酪氨酸的酚羥基等也可被氧化，因此，不可避免的會(huì)造成肽鏈被氧化降解。因此，氧化法制取的角蛋白，相對(duì)分子質(zhì)量較低，大多數(shù)角蛋白分子在3000kDa以下。

3生物法（酶處理法）

天然角蛋白由于雙硫鍵的存在，對(duì)酶有很強(qiáng)的抵抗能力，只有角蛋白酶，即，雙硫鍵還原酶，可以使角蛋白的雙硫鍵還原，從而破壞-S-S-，將難溶性角蛋白分解為可溶性角蛋白，提高角蛋白的溶解性[18]，這也是毛類產(chǎn)品的蟲(chóng)蛀原理。但角蛋白酶的價(jià)格一般較昂貴，不適合工業(yè)生產(chǎn)。且產(chǎn)物較多為分子量較低的多肽。

角蛋白在制革工業(yè)中的應(yīng)用

l在表面活性劑方面的研究

近年來(lái)，隨著對(duì)生物高分子的研究，對(duì)蛋白質(zhì)的性能及改性應(yīng)用的研究分析也有了突破性的研究進(jìn)展，基于蛋白質(zhì)本身保護(hù)、潤(rùn)濕等作用以及其易降解的特性，經(jīng)改性得到的蛋白質(zhì)表面活性劑應(yīng)運(yùn)而生。如，雷米邦A(yù)就是一種由皮膠原和油酰氯縮合而成的典型的陰離子表面活性劑?；诖搜芯?，強(qiáng)西懷等人利用廢棄羊毛，將羊毛水解，再同油酰氯縮合，純化制備得到陰離子角蛋白型表面活性劑[19]。王全杰等人通過(guò)將廢棄牛毛水解，再和油酰氯縮合制備表面活性劑，并檢測(cè)其表面張力，乳化力，發(fā)泡力。結(jié)果表明，牛毛水解液制備的表面活性劑具有較強(qiáng)的降低溶液表面張力的能力、優(yōu)異的起泡能力以及良好的乳化能力[20]。

2在蛋白填料、復(fù)鞣劑方面的研究

早在上世紀(jì)70~80年代，印度人就開(kāi)始了對(duì)羽毛角蛋白填料的研究。隨著資源高效循環(huán)、高效利用觀念的深入人心，對(duì)角蛋白復(fù)鞣填充劑的研究也逐漸成為制革工業(yè)中的一個(gè)熱門研究課題。辛中印等人通過(guò)對(duì)角蛋白復(fù)鞣劑各項(xiàng)性能的研究分析發(fā)現(xiàn)，角蛋白具有一定數(shù)量的活性基團(tuán)、一定的相對(duì)分子質(zhì)量分布，對(duì)角蛋白用過(guò)硫酸鉀引發(fā)，用丙烯酸進(jìn)行了改性，制備得到的蛋白復(fù)鞣填充材料能明顯降低革的部位差，且對(duì)鉻革后續(xù)的染色工序無(wú)影響[20]。魏鵬勃等人用過(guò)硫酸鉀、亞硫酸氫鈉引發(fā)，在很大程度上增加了短支鏈，從而提高了角蛋白的助鞣填充性能，使革的柔軟度，豐滿度，厚度和伸長(zhǎng)率都有所改善，且不影響坯革的抗張強(qiáng)度，撕裂強(qiáng)度[21]。李聞欣等也對(duì)角蛋白的助鞣作用進(jìn)行了研究。綜上所述，人們對(duì)毛角蛋白結(jié)構(gòu)和性能的認(rèn)識(shí)在逐步提高，角蛋白改性產(chǎn)品也可以代替部分鞣劑得以使用。有理由相信，只要通過(guò)適當(dāng)?shù)幕旌?，接枝，共聚等處理，必將研制出性能更加卓越的角蛋白?fù)合改性復(fù)鞣填充劑[22-26]。

3在吸附劑方面的研究

角蛋白復(fù)合材料中含有大量（如酰胺鍵，二硫鍵，氨基，羧基，羥基等）可與金屬離子發(fā)生配位絡(luò)合作用的基團(tuán)，因此，對(duì)金屬離子具有吸附性。在制革行業(yè)中產(chǎn)生的廢棄毛料，是角蛋白最好的來(lái)源之一。一方面，廢棄毛料的處理再利用是實(shí)現(xiàn)能源高效循環(huán)利用所必須的，另一方面，廢棄毛料作為吸附劑的價(jià)格遠(yuǎn)遠(yuǎn)低于其它高分子合成吸附劑。在制革行業(yè)中，鉻的污染是不可避免的。如何處理污水中的Cr3+，是制革過(guò)程中必須解決的一大問(wèn)題。近年來(lái)，對(duì)角蛋白改性制取角蛋白吸附劑，應(yīng)用于鉻鞣廢液中Cr3+的處理，已經(jīng)逐步得到實(shí)踐。李聞欣等人利用脫脂溶脹處理后的羊毛，處理鉻鞣廢液，驗(yàn)證了羊毛角蛋白的吸附性，證明了羊毛角蛋白表面暴露官能團(tuán)越多，吸附性越好[27]。李聞欣等人還采用了與甲基丙烯酸甲酯接枝改性共聚的改性羽毛角蛋白對(duì)鉻鞣廢水進(jìn)行處理，改善了羽毛角蛋白的吸附性能，提高了廢棄角蛋白的利用率[28]。改性角蛋白具有微孔，質(zhì)輕，較大比表面積等特性，同時(shí)，還具有較強(qiáng)的吸附能力。邵堅(jiān)等利用此性質(zhì)，用Na2SO3還原改性后，大大改善了其對(duì)污水中Cr2O72-的吸附能力[29-31]，該結(jié)果不僅表明了改性角蛋白具有較強(qiáng)的吸附能力，其也間接證實(shí)了改性角蛋白能夠用于廢水中的六價(jià)鉻的處理，拓寬了改性角蛋白在其它工業(yè)廢水中的可應(yīng)用性。

4在皮革涂飾中的應(yīng)用

皮革涂飾劑是由成膜劑、著色劑、溶劑和助劑等多種材料混合而成的。蛋白涂飾劑能使皮革具有優(yōu)越的衛(wèi)生性能[31]，然而，從目前的研究現(xiàn)狀來(lái)看，制革上使用最廣的是酪素。隨著對(duì)角蛋白的研究改性，角蛋白涂飾劑也將逐漸被使用。眾所周知，天然蛋白具有自身硬、脆等特點(diǎn)，因此采用未經(jīng)改性處理的天然蛋白進(jìn)行涂飾必將對(duì)坯革的各項(xiàng)性能產(chǎn)生一定的負(fù)面影響。辛中印等人通過(guò)使用乙烯基單體對(duì)角蛋白進(jìn)行改性，不僅保留了毛蛋白涂飾的特點(diǎn)，同時(shí)改善了角蛋白涂層不耐干濕擦性能，使涂飾劑的性能得到了提高[32]。張揚(yáng)等人采用甲基丙烯酸丁酯和丙烯酸乙酯和丙烯腈與羽毛蛋白進(jìn)行接枝共聚反應(yīng)，改善了涂飾劑的耐濕擦性、耐折裂和耐熨燙等性能，同時(shí)大大提高了涂層的粘著力[25]。

5其它方面的應(yīng)用

目前，角蛋白的應(yīng)用十分廣泛，已涉足于農(nóng)副產(chǎn)品，醫(yī)藥產(chǎn)品，生物高分子產(chǎn)品等多個(gè)行業(yè)，可作為化妝品添加劑、農(nóng)藥、肥料添加劑[33]等得以使用。對(duì)于醫(yī)藥行業(yè)而言，可將從中提取得到的半胱氨酸作為醫(yī)藥品使用。此外，角蛋白還可作為誘導(dǎo)底物，定向選育高效脫毛角蛋白酶等。綜上所述，角蛋白不僅來(lái)源廣泛，而且具有十分廣闊的應(yīng)用前景，對(duì)其進(jìn)行研究分析必將具有十分顯著的現(xiàn)實(shí)意義。

結(jié)語(yǔ)

制革中的廢棄毛發(fā)，作為角蛋白的豐富來(lái)源，不僅沒(méi)有得到很好的利用，反而給環(huán)境帶來(lái)了很大壓力。同時(shí)，隨著科學(xué)的進(jìn)步，無(wú)污染和少污染的降解角蛋白的方法將會(huì)逐漸被使用，如堿氧化法（使用氫氧化鈉和雙氧水）。此外，隨著生物技術(shù)的進(jìn)步，酶工程在制革中的應(yīng)用也越來(lái)越廣?？v然，從目前的整體情況來(lái)看，應(yīng)用生物酶技術(shù)進(jìn)行處理還面臨著技術(shù)和經(jīng)濟(jì)上的瓶頸，難以實(shí)現(xiàn)真正意義上的工業(yè)化生產(chǎn)，但從生物酶的高效性和低污染的角度出發(fā)，該技術(shù)具有十分顯著的發(fā)展前景，有望在角蛋白的提取領(lǐng)域開(kāi)拓出一片新天地。盡管角蛋白已廣泛應(yīng)用于紡織、生物醫(yī)藥、化妝品、農(nóng)業(yè)等多個(gè)行業(yè)，然而隨著高新技術(shù)的逐步發(fā)展，有理由相信，角蛋白的應(yīng)用勢(shì)必越來(lái)越廣。單就制革行業(yè)而言，現(xiàn)階段在制革行業(yè)中的角蛋白填料、角蛋白助鞣劑、角蛋白助染劑等技術(shù)都還有待進(jìn)一步的深入研究。（本文作者：張玉紅、但衛(wèi)華、但年華、劉蘭 單位：四川大學(xué)制革清潔技術(shù)國(guó)家工程實(shí)驗(yàn)室）